Dieser Artikel liefert Information zu Studien und Produktkategorien, keine medizinische oder kosmetische Beratung. Kollagen hat keinen zugelassenen Health Claim nach HCVO Art. 10. Alle Studienangaben sind deskriptive Zusammenfassungen publizierter Forschung.

Im Drogeriemarkt stehen sie nebeneinander: Fischhaut-Kollagen aus Norwegen, Rinderhaut-Kollagen aus Argentinien und ein Pulver mit dem Aufdruck “vegan collagen”. Alle drei versprechen schönere Haut von innen. Welcher Rohstoff wofür steht, woher die Evidenz kommt und was an ihr fehlt, zeigt dieser Vergleich.

Was alle drei gemeinsam haben: Hydrolyse und Peptidgrösse

Orales Kollagen funktioniert nicht als intaktes Protein. Ein unverdautes Kollagenmolekül mit einem Molekulargewicht von über 300.000 Dalton wird im Magen-Darm-Trakt zu Aminosäuren abgebaut, bevor es ins Blut gelangen kann. Der entscheidende Schritt ist deshalb die Hydrolyse: Industriell werden Kollagen-Rohstoffe enzymatisch gespalten, bis kurze Peptid-Ketten entstehen, typischerweise zwischen 1.000 und 5.000 Dalton. Diese kleinen Kollagen-Hydrolysate können im Dünndarm teilweise als Di- und Tripeptide resorbiert werden, darunter das Dipeptid Hydroxyprolin-Prolin, das in Studien nach oraler Aufnahme im Blutplasma nachweisbar ist.

Ob diese resorbierten Peptide dann als Signal für die Kollagensynthese in der Haut wirken, ist der biologisch interessante, aber wissenschaftlich noch nicht abschliessend geklärte Teil der Geschichte. Der Unterschied zwischen marine, bovine und veganer Quelle liegt nicht im Hydrolyse-Prinzip, das ist bei allen drei gleich, sondern im Ausgangsmaterial, in der Peptidstruktur und in der vorhandenen Studienlage.

Bovines Kollagen: die meistuntersuchte Quelle

Bovines Kollagen Typ I aus Rinderhaut oder -knochen dominiert die Studienlage. Der Grund ist weniger biologischer als kommerzieller Natur: GELITA, einer der grössten Kollagen-Rohstoffhersteller weltweit, hat mit dem Markenrohstoff Verisol seit über zehn Jahren eine gezielte Studienstrategie aufgebaut.

Der aktuell jüngste Beleg ist ein randomisierter Doppelblind-RCT, den Proksch, Zdzieblik und Oesser im April 2025 in MDPI Cosmetics veröffentlicht haben (DOI 10.3390/cosmetics12020079). In der Studie nahmen 72 Frauen im Alter von 35 bis 60 Jahren täglich 2,5 Gramm Verisol-Peptide oder Placebo über 12 Wochen ein. Die Studienergebnisse: Die Verisol-Gruppe zeigte nach 12 Wochen statistisch signifikante Veränderungen bei Hautfeuchtigkeit, Hautelastizität und einer Reduktion der Augenfalten-Tiefe im Vergleich zur Placebo-Gruppe. Biopsie-Befunde wiesen auf erhöhte Prokollagen-Typ-I- und Fibrillin-Werte in der Dermis hin.

Drei Einschränkungen, die beim Lesen dieser Ergebnisse nicht fehlen dürfen: Erstens wurde die Studie von GELITA finanziert, dem Hersteller des untersuchten Rohstoffs. Zweitens ist n=72 eine kleine Stichprobe. Drittens haben die Studienautoren Interessenkonflikte, Oesser ist Gründer des Collagen Research Institutes, das Auftragsforschung für Kollagen-Hersteller betreibt. Das macht die Daten nicht wertlos, aber es setzt sie in Kontext.

Stiftung Warentest hat Kollagen-Produkte in einer kritischen Marktübersicht unter anderem mit dem Hinweis bewertet, dass die Evidenz insgesamt zu schwach sei für die Marketing-Versprechen.

Marines Kollagen: Typ I, kleiner, aber nicht besser belegt

Marines Kollagen, meist aus Fischhaut oder Fischschuppen, liefert ebenfalls hauptsächlich Kollagen Typ I. Es wird oft mit dem Argument vermarktet, die Peptide seien kleiner als beim bovinen Pendant und damit bioverfügbarer. Daten aus In-vitro-Modellen unterstützen, dass marine Hydrolysate bei gleicher Konzentration schneller resorbiert werden können als bovine. Ob das in vivo in relevanten Effektunterschieden resultiert, ist in keiner direkten Vergleichsstudie belegt.

Ein häufig zitierter RCT mit marinem Kollagen ist die Studie von Asserin et al. (2015, Journal of Cosmetic Dermatology, n=105), die nach 12 Wochen täglicher Einnahme von 10 Gramm Fischkollagen-Hydrolysat Veränderungen bei Hautfeuchtigkeit zeigte. Die Studie wurde von Rousselot, einem weiteren grossen Kollagen-Rohstoffhersteller, gesponsert.

Das Muster ist dasselbe wie bei bovinem Kollagen: kleine Stichproben, Herstellerfinanzierung, keine unabhängige Replikation. Die biologische Logik ist plausibel, die Evidenzbasis ist es weniger.

Vegane Alternative: kein Kollagen, aber ein ähnliches Versprechen

Pflanzen produzieren kein Kollagen. Wer “veganes Kollagen” kauft, kauft keine pflanzliche Version des tierischen Proteins, sondern eine von zwei Kategorien.

Die erste Kategorie sind pflanzliche Aminosäure-Präparate, die Bausteine für die körpereigene Kollagensynthese liefern sollen: Glycin, Prolin, Hydroxyprolin-Vorläufer, dazu oft Vitamin C, das tatsächlich einen zugelassenen HCVO-Claim hat (“trägt zur normalen Kollagenbildung bei”). Dieser Claim gilt für Vitamin C, nicht für das Pflanzen-Peptid-Gemisch selbst.

Die zweite Kategorie sind biotechnologisch hergestellte bioidentische Kollagen-Peptide, die über gentechnisch veränderte Hefe (Pichia pastoris) fermentiert werden. Das Endprodukt ist chemisch identisch mit marinen oder bovinen Kollagen-Peptiden, stammt aber aus keinem Tier. Produkte dieser Art sind im DACH-Markt 2025 verfügbar, aber deutlich kleiner im Markt als tierische Hydrolysate. Publizierte RCT-Studien zu dieser Kategorie existieren praktisch nicht.

Was fehlt: der Head-to-Head-Vergleich

Die Kernfrage, ob marine Peptide besser als bovine oder vegane Alternativen sind, lässt sich mit der vorhandenen Evidenz nicht beantworten. Kein RCT hat alle drei Quellen unter identischen Bedingungen, gleiche Dosierung, gleiche Probandenpopulation, gleiches Endpunkt-Set, direkt verglichen. Was existiert, sind Einzelstudien pro Quelle, jeweils gegen Placebo, häufig vom jeweiligen Hersteller finanziert.

Das ist kein Fehler der Wissenschaft, sondern ein Finanzierungsproblem: Hersteller finanzieren Studien mit dem eigenen Produkt, nicht mit dem des Konkurrenten. Öffentlich finanzierte Unabhängigkeitsforschung zu oralen Kollagen-Peptiden ist bis dato kaum vorhanden.

Ökologische und ethische Dimension

Für Konsumenten, die ökologische Aspekte einbeziehen, gibt es reale Unterschiede.

Marines Kollagen entsteht als Nebenprodukt der Fischverarbeitung und verwertet Fischabfälle, die sonst nicht genutzt würden. Der ökologische Fussabdruck ist damit potenziell günstiger als bei bovinem Kollagen, das von Rindern abhängt. Bovines Kollagen ist oft zertifiziert (Halal, Kosher, Weidehaltung), was Transparenz in der Rohstoffkette ermöglicht. Biotechnologisch hergestellte vegane Peptide verzichten auf Tierhaltung, haben aber einen energie- und wasserintensiven Fermentationsprozess.

Keine dieser drei Quellen hat einen eindeutigen Vorteil, der über persönliche Prioritäten hinausgeht.

Compliance-Kontext

Kollagen-Produkte, die als Nahrungsergänzungsmittel in Verkehr gebracht werden, unterliegen der EU-Health-Claims-Verordnung (HCVO, Verordnung EG Nr. 1924/2006). Kollagen selbst hat keinen zugelassenen Health Claim nach HCVO Art. 10. Aussagen, die beim Verbraucher einen Zusammenhang zwischen der Kollageneinnahme und einer Körperfunktion oder einem Gesundheitsparameter herstellen, sind nach dem HCVO-Rahmen für Kollagen damit faktisch unzulässig. Zulässig sind Aussagen ausschliesslich zum äusseren Erscheinungsbild, sofern kein Körperfunktions-Bezug impliziert wird. Für topische Kosmetika mit Kollagen-Derivaten, Matrixyl 3000 oder Argireline gilt die EU-Kosmetik-Verordnung 1223/2009, nicht die HCVO.

Fazit

Bovines Kollagen ist die am stärksten studierte Quelle, marines Kollagen liefert vergleichbare biologische Argumente mit ähnlich dünner, herstellergeprägter Evidenz. Vegane Alternativen sind der Klasse nach kein Kollagen und haben kaum publizierte Wirkungsdaten. Ein direkter Quellenvergleich per RCT existiert nicht. Wer sich für eines dieser Produkte interessiert, sollte das mit diesem Bild vor Augen tun: Die Evidenz ist vorhanden, aber nicht stark genug für kategorische Entscheidungen, und die Finanzierungsstruktur der vorhandenen Studien verdient Transparenz.

Wer Kollagen im Beauty-Kontext topisch einsetzen will, findet in Matrixyl 3000 und GHK-Cu zwei Peptide, für die topische Studiendaten mit einem etwas anderen Evidenz-Profil verfügbar sind.